arrow



РНК-зависимая аденозиндезаминаза

РНК-зависимая аденозиндезаминаза (Adenosine Deaminase Acting on RNA - ADAR) катализирует посттранскрипционную модификацию РНК, превращает аденозин путем реакции дезаминирования в инозин (схема 2).

b_300_300_16777215_0___images_stories_rnk1.jpg

 

Этот фермент также относится к белкам, индуцируемым действием интерферона. Действие аденозиндезаминазы дестабилизирует двойную спираль РНК из-за замены стабильной пары A-U менее устойчивой парой I-U. Кроме того, транскрипционными и трансляционными ферментами гипоксантин - гетероциклическое основание, входящее в нуклеозид инозин, образованный из аденина путем дезаминирования, опознается как гуанин и при репликации и транскрипции вступает в комплементарные отношения с цитозином, а не с урацилом (схема 3).

 

rnk2.jpg

В клетках обнаружены две формы ADAR: конституционная, ядерная форма молекулярной массой 110 kDa и IFN-индуцируемая, локализованная как в ядре, так и в цитоплазме форма молекулярной массой 150 kDa. Каталитический центр фермента расположен в С-концевой части белка. На N-конце каталитического домена локализован сайт связывания нуклеиновой кислоты: двухцепочечной РНК или Z-ДНК.

Действие дезаминазы имеет огромное значение, так как замена А на I, опознаваемый как G, приводит к образованию РНК-транскрипта, отличающегося от своей матрицы. Модификация приводит к изменению последовательности реплицируемой РНК, а также изменяет последовательность белка, считываемого с модифицированной мРНК. Реакция дезаминирования А в I, катализируемая ADAR, строго специфична, имеет место всего в нескольких определенных положениях вирусной РНК и играет функциональную роль, например при наработке с ДНК с одной открытой рамкой считывания двух белков, выполняющих разные функции в жизнедеятельности вируса.

Если вы любите фрукты, соковыжималка для свеклы наверняка пригодится на кухне.