arrow



Механизм действия аспартатных протеиназ (пепсина)

В активном центре аспартатных протеиназ, представителями которых выступают пепсин, химозин (реннин), гастриксин, обнаружено два остатка аспартата (в случае пепсина это Asp32 и Asp215) (рис. 5.9).

b_300_300_16777215_0___images_stories_proteinaz.jpg

Рис. 5.9. Механизм гидролиза пептидных связей, катализируемый аспартатными протеиназами (пепсином): 1 нуклеофильная атака молекулой воды, координированной в активном центре фермента остатками Asp32 и Asp215; 2 образование тетраэдрического интермедиата, стабилизированного водородной связью с Asp215; 3 и 4 расщепление пептидной связи согласованно с переносом протона на иминную группу от Asp215.

Эти аминокислотные остатки образуют координационную связь с молекулой воды, которая, действуя как нуклеофил, атакует карбонильный углеродный атом гидролизуемой пептидной связи (рис. 5.9, 1). Тетраэдрический интермедиат (рис. 5.9, 2) стабилизируется водородными связями, образованными с Asp32 и Asp215. Расщепление пептидной связи (рис. 5.9, 4) происходит согласованно с переносом протона к иминной группе от Asp215 (рис. 5.9, 3).