arrow



Активация панкреатических ферментов

Ряд протеаз поджелудочной железы синтезируется также в неактивной форме зимогенов: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбок-сипептидаза. В результате частичного протеолиза они превращаются в кишечнике в активные формы ферментов (таблица 1).
Так, трипсиноген активируется под действием энтеропептидазы эпителия кишечника путем отщепления с N-конца молекулы трипсиногена гексапептида следующего состава: Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Отщепление гексапептида приводит к изменению конформации белка и формированию активного центра (рис. 5.4). Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина.

b_300_300_16777215_0___images_stories_fermenty.jpg

Рис. 5.4. Механизм активации трипсиногена.

 

Трипсин активирует химотрипсиноген. Последний синтезируется в виде одной полипептидной цепи, состоящей из 245 аминокислотных остатков и связанной пятью дисульфидными мостиками. При расщеплении под действием трипсина пептидной связи Arg15-Ile16 образуется активный пи-химотрипсин. Под действием пи-химотрипсина отщепляется дипептид Ser14-Arg15 и образуется омега-химотрипсин. Отщепление дипептида Thr147-Arg148 под действием омега-химотрипсина приводит к образованию стабильной формы альфа-химотрипсина, состоящего из трех полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями. Химотрипсины гидролизуют пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот: Phe, Tyr и Trp.

Проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В активируются также трипсином путем частичного протеолиза (отщеплением ~ ста N-концевых аминокислотных остатков) с образованием активных форм эластазы и карбоксипептидаз А и В. Эластаза расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильными группами глицина, аланина и серина. Карбоксипептидазы, отщепляя С-концевые аминокислотные остатки, проявляют специфичность относительно гидролизуемых пептидных связей: карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно ароматические и гидрофобные аминокислоты, карбоксипептидаза В остатки аргинина и лизина.

Образовавшиеся небольшие пептиды гидролизуются под действием аминопептидаз и дипептидаз, что является последним этапом переваривания белков. Названные ферменты синтезируются в тонком кишечнике в активной форме.

Аминопептидазы отщепляют последовательно N-концевые аминокислотные остатки пептида. Широко распространенным ферментом является Zn2+ или Mn2+-содержащая лейцинаминопептидаза, обладающая широкой специфичностью относительно гидролизуемых 
N-концевых аминокислотных остатков. Кроме лейцинаминопептидазы, в кишечном соке обнаружена также аланинаминопептидаза, катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует N-концевой аланин.

Дипептидазы гидролизуют дипептиды до аминокислот, не действуя на трипептиды. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны две другие дипептидазы: пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью.

Чтобы со здоровьем был порядок, нужен отдых. Наборы для пикника позволят отдохнуть на природе всей семьёй, ведь это полезно и приятно.